發現PrP病原體。證實了狂牛症可以在脊椎動物中暢行無阻。 在狂牛症的相關報導中，經常會看到Prion，它是Proein infection的縮寫，有些學術單位翻譯為「朊病毒」，有人則稱為「蛋白侵染因子」，是一種無抗原性、能在細胞內複製、疏水性的蛋白，在電子顯微鏡下呈現桿狀，桿的大小是25nm×100nm︱25nm×200nm，總是排列成叢，叢的大小不一，有的多達一百個桿，每個桿由1500個PrP（即Prion protein，朊病毒蛋白）組成。單個的PrP不具侵染性，要三個成行，組成具有侵染性的單體。 雖說是「朊病毒」，其實它和病毒並不相同，因為它沒有核酸，而只是一種「糖蛋白」，約有兩百五十幾個胺基酸組成，比最小的濾過性病毒的基因組合還要小一千倍，因此無法成立為核酸密碼。據專家們的講法，它是一種「非常自我中心」的病原體，無論哪一種殺菌方式，包括工業罐頭的銷毒法（加溫到一二二．五度、五十二分鐘）都無法將它殺死，而且它小到可以在每分鐘四十萬轉的離心機裡，都無法沉澱。（黃怡） ◎科學界敗給狂牛症 科學史上早在一九六○年代，就推論蛋白質本身也可以「複製」，如果是這樣的話，有些科學家認為，Prion可能是一種可以啟動原來便潛藏並壓抑於寄主動物體內的、具有破壞作用的蛋白質，假使這種蛋白質普遍存在於不同的動物及有機體內的話，便能夠跨越物種藩籬而引發疾病。 另一種可能是，Prion是寄主體內一種正常蛋白質中的不正常型態，有時會自發性出現在體內，如果此不正常型態可變成模版的話，可複製成更多不正常蛋白質，堆積起來，使腦部的海棉體形成空洞，對身體造成致命的傷害。 一九八二年，普西納博士發現了Prion後，並解開它的基因密碼，發現這段ＤＮＡ序列存在多種動物體內，包括人類在內，而且正常的和患病的兩種Prion，有完全相同的基因密碼，不同的是正常的很容易被一種消化蛋白質的酵素分解，但病態的卻完全無法消化。 由於Prion蛋白無論正常與否，都是體內原有的蛋白質，所以，傳染性羊搔癢症的病患體內，並沒有免疫及發炎反應。至於病態的Prion在潛伏期內，究竟如何使正常的Prion發生變化，儘管科學界耗費鉅資且經年累月地研究，至今仍無法掌握。 在二○○二年Prion年度論壇中，美國國家衛生研究院的一位資深研究員賴斯（Richard Rice）發表論文，表示因為病態的Prion潛伏期可能很長，雖然美國（當時）還未有狂牛症病例，但是並不能排除Prion病原已在美國牛隻中傳染開來，而如果經由食物鏈，人類已變成沉默的「帶原者」，那麼影響所及，將難以預期。

結論是這些比已知病毒更小的病毒，小到可以衝破腦血屏障 進入腦部， 集結之後，組織無法將其自然排除於腦血屏障之外，也由於可以複製的結構造成大量繁殖。功能性來說病毒進入腦部後並雖然沒有直接攻擊腦部神經細胞，但因奈米微病毒複製造成垃圾的堆積，阻擋腦部神經細胞的訊息傳遞而腦神經終究自行萎縮的結果與攻擊結果相同。